Cải thiện tính chất chức năng của protein đậu nành glycosylated (2025)

Từ khóa:Protein đậu tương phân lập, glycosylation, d-glucose, nướu xanthan, tính chất chức năng

Nguyên vật liệu

Hạt đậu tương khô được cung cấp bởi Tiến sĩ Cheng Pennying (Khoa Vụ, Đất, & Khoa học Môi trường, Đại học Arkansas, AR, Hoa Kỳ).D-glucose và Xanthan Gum được lấy từ Tic Gums, Inc. (MD, Hoa Kỳ).Hóa chất phân tích và thuốc thử được mua từ Sigma Chemical Corp (MO, Hoa Kỳ).

Chuẩn bị SPI

SPI đã được chuẩn bị từ bữa ăn đậu nành theo phương pháp của Xie và Hettiarachchy (1998) với một số sửa đổi.Hạt đậu tương khô là bột đồng nhất xay bằng cách sử dụng một nhà máy phổ biến.Bột đậu tương đã được treo ở hexane (tỷ lệ 1: 4 w/v) và khuấy trong 6H ở nhiệt độ môi trường.Quy trình này được lặp lại bằng cách sử dụng hexane tươi để loại bỏ các lipid còn lại.Bột bị khử được sấy khô dưới mui xe trong 12 giờ và đi qua một cái rây 80 lưới.Bột được treo trong nước khử ion (DI) ở tỷ lệ bột đến dung môi là 1:10.Sự phân tán được điều chỉnh theo độ pH 9.0 bằng NaOH 2.0N, sau đó khuấy trong 2H ở nhiệt độ môi trường.Supernatant được thu thập sau khi ly tâm ở 10.000 ×gĐối với 20 phút và độ pH được điều chỉnh thành 4,5 (điểm đẳng điện protein đậu nành) để kết tủa protein.Các protein thu được bằng cách thu thập dư lượng sau khi ly tâm ở 5000 ×gtrong 20 phút, rửa ba lần bằng nước DI và điều chỉnh độ pH thành 7,0.SPI khô thu được bằng cách đóng băng và được lưu trữ trong các túi nhựa kín khí ở 4 ° C để nghiên cứu thêm.

Điều kiện glycosyl hóa cho SPI

D-glucose (G) và Xanthan Gum (X) đã được chọn để glycosyl hóa SPI.SPI (2.0g trên cơ sở protein) đã được hòa tan trong 40ml nước DI để tạo ra dung dịch 5% (w/v).Một lượng g g (1.0, 2.0 và 4.0g) khác nhau đã được thêm vào các giải pháp protein để tạo ra tỷ lệ SPI: G lần lượt là 2: 1, 1: 1 và 1: 2 (w/w).Các hỗn hợp SPI-G được điều chỉnh thành pH là 8,0 và khuấy ở nhiệt độ môi trường trong 2H.Các hỗn hợp được đông khô, được đặt trên các tấm nhôm và ủ (50 ° C, độ ẩm tương đối 65%).Mỗi hỗn hợp protein glycosylated được lấy ra trong khoảng thời gian 6h trong 24 giờ và được lưu trữ riêng trong túi nhựa kín khí ở 4 ° C để nghiên cứu thêm.Glycosylated SPI sử dụng kẹo cao su Xanthan (X) được tiến hành theo cách về cơ bản tương tự như SPI-G được mô tả ở trên, với sửa đổi sau: Tỷ lệ SPI: Xanthan Gum là 100: 1 và 10: 1.

Mức độ glycosyl hóa

Mức độ glycosyl hóa SPI đã được sửa đổi được xác định bằng phương pháp của Yaylayan et al..1992).Protein khô hoặc mẫu protein glycosylated (25mg, cơ sở protein) được phân tán trong 10ml nước DI và xoáy.Các phân tán được khuấy trong 30 phút và được lọc qua bộ lọc ống tiêm UM 0,45.Dịch lọc được pha loãng 20 timeswith di-water.Mẫu A200μl của dịch lọc pha loãng, 4.0ml dung dịch đệm borat (0,02m tetrabative, pH8.5) và 1,0ml thuốc thử fluorescamine được kết hợp và xoáy.Dung dịch trống đã được chuẩn bị bằng cách sử dụng bộ đệm mà không có protein.Sau 5 phút phản ứng, cường độ huỳnh quang được ghi lại khi kích thích và bước sóng phát xạ lần lượt là 390 và 475nm.

Mức độ glycosyl hóa được tính toán như sau: Mức độ glycosyl hóa (%) = (AC AA AA)/AC × 100 (AC: huỳnh quang của protein không biến đổi, AA: huỳnh quang của protein glycosyl hóa).

Độ hòa tan

Các cấu hình hòa tan của protein glycosyl hóa được xác định bằng phương pháp được mô tả bởi Bera và Mukherjee (1989) với sửa đổi.Một trăm mẫu miligam đã được treo trong 10ml nước DI.Các giá trị pH của các dung dịch protein được điều chỉnh từ 2.0 đến 10,0, sử dụng HCl 1.0N và 1.0 NaOH và điều chỉnh lại cho điểm pH cụ thể cứ sau 10 phút của khuấy liên tục.Hàm lượng protein của các dung dịch mẫu và phần nổi phía trên sau khi ly tâm (10.000g, 30 phút) được xác định bằng xét nghiệm protein Coomassie (Bradford1976).

Độ hòa tan protein được tính toán bằng cách sử dụng công thức sau: Độ hòa tan protein (PS, %) = lượng protein trong phần nổi phía trên × 100 / tổng lượng nitơ trong mẫu 100mg.

Tính chất nhũ hóa

Hoạt động nhũ hóa và độ ổn định nhũ hóa được xác định bằng phương pháp được mô tả bởi Pearce và Kinsella (Pearce và Kinsella1978).Dung dịch protein (0,1%w/v) đã được điều chế bằng cách sử dụng dung dịch đệm phosphate 0,01M (PH7.0).Sau đó, 6ml dung dịch protein và dầu ngô 2ml được trộn và đồng nhất trong 1 phút bằng cách sử dụng chất đồng nhất, ở cài đặt 6, để tạo thành một nhũ tương đồng nhất.Nhũ tương (50μL) đã được thêm vào một ống nghiệm chứa 5mL 0,1% SDS (w/v) ở mức 0 và 10 phút sau khi đồng nhất hóa.Độ hấp thụ của các dung dịch trên đã được ghi lại bằng máy quang phổ ở chiều dài sóng 500nm.EAI (Chỉ số hoạt động nhũ hóa) được tính toán bằng công thức sau: EAI (M²/g) = (2 × 2.303 × a₀ × df) / (c × × × × 10.000), trong đó DF là yếu tố pha loãng (100), C là nồng độ protein ban đầu (g / ml), là đường quang (1cm), là phần của dầu được sử dụng để tạo thành nhũ tương (0,25)₀là độ hấp thụ của các nhũ tương pha loãng ở 0min.Es (độ ổn định nhũ tương) được tính toán bằng phương trình sau: es = t₀ × T/∆T; trong đó ∆T giảm độ đục (độ hấp thụ) của độ hấp thụ ban đầu (t₀) xảy ra sau 10 phút.

Tính chất tạo bọt

Khả năng tạo bọt (FC) và độ ổn định tạo bọt (FS) của các mẫu protein phân lập protein và glycosylated được xác định theo phương pháp của Kato et al..1983).Năm mililit của dung dịch mẫu 1,0% đã được điều chế bằng cách sử dụng dung dịch đệm phosphate 0,05m (PH7.4).Sau đó, không khí được đưa vào giải pháp với tốc độ 200 cm³/phút cho 15s.Khối lượng của bọt (V₀) Sau khi giới thiệu không khí 0 và 1 phút đã được ghi lại.Khả năng tạo bọt (FC) của protein được biểu thị bằng thể tích (mL) của bọt được đo ngay sau khi không khí được tạo ra trong 15 giây.Độ ổn định tạo bọt (FS) được tính toán từ phương trình sau: fs (min) = v₀ × T/∆ V; trong đó ∆V là giảm thể tích của bọt vào khoảng thời gian ∆t và V₀là thể tích của bọt ở 0 phút.

Phân tích thống kê

Tất cả các thí nghiệm được tiến hành ba lần và các giá trị được báo cáo là phương tiện của ba quyết định.Dữ liệu được phân tích bằng phân tích phương sai (ANOVA) bằng hệ thống phân tích thống kê (SAS 9.22008, SAS Institute Inc., Cary, N.C., U.S.A.).Thử nghiệm Fisher Fisher bảo vệ sự khác biệt đáng kể (LSD) ít nhất được thực hiện để phân tách các phương tiện tạiP 0,05.

Mức độ glycosyl hóa

Sự glycosyl hóa SIP có thể được kích hoạt bởi một phản ứng giữa nhóm ε-amino hoặc nhóm amino N-terminal trong protein và nhóm glycans carbonyl (Nakamura et al.1992).Tất cả các dẫn xuất SPI glycosylated thông qua phản ứng Maillard sử dụng kẹo cao su Xanthan và glucose cho thấy đáng kể (P <0,05) Mức độ khác nhau của glycosyl hóa (Hình.1).Mức độ glycosyl hóa tăng đáng kể (P <0,05) sau khi ủ trong 6h và sau đó giảm khi thời gian xác định tăng từ 6 đến 24H. Xu hướng ASIMARL đã được quan sát thấy trong tất cả các protein glycosyl hóa khác. Phù hợp với các nghiên cứu được thực hiện Byaminlari et al. .2005) Thời gian ủ bệnh tăng lên có thể là lý do cho việc phân tách glycans khỏi các phân tử protein.Có một khả năng khác là sự tương tác giữa các protein sẽ tăng và cạnh tranh với sự kết hợp giữa các protein và phân tử glucose hoặc Xanthan (Ramezani et al.2008).Mức độ glycosyl hóa cao nhất (71,1%) thu được với SPI: G là 1: 2 sau khi ủ 6H (50 ° C, độ ẩm tương đối 65%).SPI glycosylated sử dụng D-glucose dẫn đến mức độ glycosyl hóa cao hơn so với các protein được sửa đổi sử dụng kẹo cao su Xanthan (P <0,05). Do mức độ glycosyl hóa có liên quan đến tỷ lệ mol của protein so với glycans, nên lượng glucose hoặc kẹo cao su xanthan cao hơn được thêm vào hỗn hợp có thể dẫn đến mức độ glycosyl hóa cao hơn (Hình.1).

Độ hòa tan

Độ hòa tan của các mẫu SPI SPI và Glycosylated không biến đổi ở các giá trị pH khác nhau (2, 4, 6, 7, 8 và 10) đã được hiển thị trong hình.2.Độ hòa tan của SPI đã được điều chế trong thời gian ủ khác nhau (0, 6, 12, 24h) cũng được đánh giá (Hình.3).Các SPI glycosylated hiển thị đáng kể (P <0,05) Tăng độ không hòa tan ở các giá trị pH từ 4 đến 8, so với SPI tự nhiên. Độ hòa tan tối đa 79,9% được tìm thấy trong tỷ lệ SPI: X là 10: 1 liên hợp sau 6h phản ứng Maillard ở độ pH của tám (Hình.2).Việc cải thiện độ hòa tan mẫu Glycosylated SPI tương quan với mức độ tăng của glycosyl hóa.Nhìn chung, độ hòa tan protein cao được ưa thích để tối ưu hóa hơn nữa các chức năng protein (Kinsella1979).Thông tin tài liệu cho thấy độ hòa tan protein có thể được tăng lên bằng phản ứng Maillard (Aminlari et al.2005;Liu et al.2011ThìParman et al.2007;Xie và Hettiarachchy1997;Ramezani et al.2008).Tất cả các SPI glycosyl hóa (ở pH 7) cho thấy đáng kể (P <0,05) Tăng độ hòa tan sau khi ủ glycosyl hóa từ 0 đến 24h (Hình.3).Ngoài ra, các mẫu protein glycosyl hóa sử dụng kẹo cao su Xanthan sau thời gian ủ dài hơn (12 đến 24H) thể hiện độ hòa tan tương đối cao hơn so với SPI biến đổi glucose (Hình.3).Điều này chỉ ra rằng các-protein glycan kết hợp có thể là một cách tiếp cận lý tưởng để cải thiện chất lượng thực phẩm.

Hoạt động nhũ hóa và sự ổn định

Để xác định ảnh hưởng của kẹo cao su glucose/xanthan đối với hoạt động nhũ hóa của SPI, các protein glycosyl hóa được điều chế với tỷ lệ SPI so với glucose/Xanthan khác nhau và thời gian ủ khác nhau đã được đánh giá.Chỉ số hoạt động nhũ hóa (EAI) của các mẫu glycosylated-SPI sử dụng các tỷ lệ khác nhau của glucose và Xanthan Gum là chức năng của thời gian phản ứng Maillard (0, 6, 12 và 24h) được thể hiện trong hình.4.Tất cả các mẫu SPI glycosylated cho thấy đáng kể (P <0,05) Cải thiện EAI (dao động từ 76,8 đến 191,6m²/g) so với SPI bản địa (dao động từ 59,0 đến 66,3m²/g).EAI của Glycosylated SPI phụ thuộc vào loại glycans (glucose và Xanthan Gum) và tỷ lệ của chúng so với SPI bản địa.Đối với các mẫu SPI được sửa đổi bằng kẹo cao su, một sự cải thiện dần dần trong EAI Wasobserved mà sau đó giảm khi thời gian ủ bệnh.Đối với các protein glycosylated glucose, lúc 0 đến 6h thời gian ủ, EAI đáng kể (P <0,05) tăng Asthe tăng là không đáng kể từ 6 đến 24 giờ ủ. SPI biến đổi glucose (SPI: glucose = 1: 2) cho thấy giảm INEAI từ 12 xuống 24h. Giá trị cao của EAI của các mẫu Glycosylated-Spi là 191,6m²/g khi sử dụng Xanthan (SPI: Xanthan Gum = 1: 10) và 161.0m²/g với glucose (SPI: glucose = 1: 2) tại thời gian ủ phản ứng Maillard tối ưu (12H).

Độ ổn định nhũ tương (ES) của tất cả các mẫu glycosylated-SPI như là một hàm của thời gian phản ứng Maillard từ 0 đến 24H được thể hiện trong hình.5.Tất cả các protein glycosylated sau 0 đến 6H phản ứng Maillard cho thấy đáng kể (P <0,05) Giá trị ES thấp hơn so sánh SPI không biến đổi. Sau 12H phản ứng Maillard, các mẫu SPI glycosylated sử dụng glucose (SPI: glucose = 1: 2 và 2: 1) và Xanthan Gum (SPI: Xanthan Gum = 100: 1) đã chứng minh giá trị ES tăng so với SPI tự nhiên. Hoạt động nhũ hóa của protein biến đổi bị ảnh hưởng bởi loại glycans (glucose hoặc xanthan nướu) cùng với tỷ lệ mol của glycans và protein. Các protein glycosylated sử dụng kẹo cao su Xanthan cho thấy hoạt động nhũ hóa tương đối cao hơn so với glucose. Hoạt động nhũ hóa của các protein biến đổi GUM Xanthan cho thấy tốc độ hoạt động nhũ hóa tăng cao hơn so với việc sử dụng glucose, và nó giảm sau một khoảng thời gian ủ nhất định (từ 6 đến 12h). Sự gia tăng EAI có thể là do khả năng tăng lên để tạo thành một lớp giữa các mặt nước ngậm nước, bề mặt protein Asthe có thể cung cấp một số nhóm và/hoặc tích điện. Liên hợp SPI-Xanthan với tỷ lệ 10: 1 cho thấy tốc độ phản ứng chậm hơn và hoạt động nhũ hóa cao hơn so với mẫu sử dụng lượng carbohydrate thấp hơn (SPI: Xanthan Gum = 100: 1). Lượng glycan có thể đã ảnh hưởng đến mức độ và tốc độ hình thành liên kết chéo của nhóm protein amino với nhóm carbonyl của carbohydrate. Kết quả tương tự đã được quan sát với các protein đã sửa đổi khi sử dụng glucose. Liên hợp SPI-glucose với tỷ lệ 1: 2 hiển thị giá trị tối đa của hoạt động nhũ hóa. SPI-glucose với tỷ lệ 2: 1 và 1: 1 cho thấy hoạt động tăng cường tăng, có thể là do số lượng lớn hơn các phân tử protein không bão hòa glycosylated. Do đó, thời gian phản ứng tối ưu của phản ứng Maillard thay đổi và phụ thuộc vào loại glycans và nguồn protein (Oliver et al.2006).

Khả năng tạo bọt và sự ổn định tạo bọt

Khả năng tạo bọt (FC) và độ ổn định tạo bọt (FS) được đánh giá cho SPI SPI và Glycosylated SPI không biến đổi (Hình.6và hình.7).Khả năng tạo bọt được xác định bằng thể tích ban đầu của sự hình thành bọt, sau đó giới thiệu ngay lập tức về dung dịch protein (Kato et al.1983).Các protein glycosylated sử dụng lượng glucose cao nhất (SPI: glucose = 1: 2) cho thấy đáng kể (P <0,05) Cải thiện trong tất cả các giai đoạn ủ bệnh (FC tối đa: 188cm²) so sánh SPI âm (150cm²).Liên hợp SPI-glucose (SPI: glucose = 1: 1) hiển thị FC tương đối cao hơn (185cm²) Chỉ sau lúc 12h ủ.Đối với Xanthan Gum Glycosylated SPI, FC cao nhất (202cm²) đã được tìm thấy sau phản ứng Maillard 12H (SPI: Xanthan Gum = 10: 1) và đáng kể (P <0,05) tăng lên 178cm²và 170 cm²sau 6 và 24h ủ tương ứng.Các dẫn xuất protein glycosyl hóa Xanthan thể hiện sự ổn định tạo bọt cao hơn so với SPI không biến đổi.Liên hợp SPI-xanthan sử dụng lượng kẹo cao su Xanthan cao hơn (SPI: Xanthan Gum = 10: 1) đạt giá trị cao nhất của FS (8.2 phút) chỉ sau 12 giờ phản ứng Maillard, dài hơn so với liên hợp SPI-XANTHAN bằng tỷ lệ này (1 với mức tối đa.7).Tuy nhiên, các mẫu protein glycosyl hóa sử dụng glucose có tác động tiêu cực đến sự ổn định tạo bọt so với SPI bản địa.Độ hòa tan protein trong pha nước là điều kiện tiên quyết để protein có đặc tính tạo bọt tốt.Tất cả các protein glycosylated cho thấy hoạt động tạo bọt tăng cường ngoại trừ liên hợp spi-glucose (SPI: glucose = 2: 1).Gum Xanthan cho thấy khả năng tạo bọt tương đối cao hơn, có thể là do kích thước phân tử lớn của kẹo cao su Xanthan, dẫn đến tăng tính kỵ nước bề mặt và mức độ biến tính protein mong muốn (Damodaran1994).Các protein glycosyl hóa có trọng lượng phân tử cao hơn của glycan có thể làm tăng tính linh hoạt của cấu trúc protein tự nhiên, thay đổi về hình dạng và sắp xếp lại bề mặt protein, có thể dẫn đến sự hấp phụ protein tăng cường ở giao diện nước không khí trong quá trình sủi bọt (là et al.1997).Hoạt động tạo bọt tăng cường và tính ổn định của các mẫu Spi-xanthan có thể là do thời gian ủ tăng có thể ảnh hưởng đến protein mở ra một phạm vi mong muốn.

1. Aminlari M, Ramezani R, Jadidi F. Ảnh hưởng của liên hợp dựa trên maillard với dextran trên các tính chất chức năng của lysozyme và casein.J Sci Food Agric.2005; 85: 2617 Từ24.doi: 10.1002/jsfa.2320.[Doi] [Học giả Google]
2. Bera MB, Mukherjee RK.Độ hòa tan, đặc tính nhũ hóa và tạo bọt của protein cám gạo.J Thực phẩm Sci.1989; 54: 142 Từ145.doi: 10.1111/j.1365-2621.1989.tb08587.x.[Doi] [Học giả Google]
3. Bradford MM.Một phương pháp nhanh chóng và nhạy cảm để định lượng số lượng protein microgam sử dụng nguyên tắc liên kết nhuộm protein.Sinh hóa hậu môn.1976; 72: 248 bóng54.doi: 10.1016/0003-2697 (76) 90527-3.[Doi] [PubMed] [Học giả Google]
4. Damodaran S. Mối quan hệ chức năng cấu trúc của protein thực phẩm.Trong: Hettiarachchy NS, Ziegler GR, biên tập viên.Chức năng protein trong hệ thống thực phẩm.New York: Marcel Dekker;1994. Trang 1 trận37.[Học giả Google]
5. Kato A, Takahashi A, Matsudomi N, Kobayashi K. Xác định tính chất tạo bọt của protein bằng cách đo độ dẫn.J Thực phẩm Sci.1983; 48: 62 Từ65.doi: 10.1111/j.1365-2621.1983.tb14788.x.[Doi] [Học giả Google]
6. Kinsella je.Tính chất chức năng của protein đậu nành.J Am Oil Chem Soc.1979; 56: 242 Từ258.doi: 10.1007/bf02671468.[Doi] [Học giả Google]
7. Liu K. Soybean: Hóa học, Công nghệ và Sử dụng.New York: Nhà xuất bản Aspen Inc.1999.[Học giả Google]
8. Liu Y, Zhao G, Zhao M, Ren J, Yang B. Cải thiện các tính chất chức năng của protein đậu phộng phân lập bằng cách liên hợp với dextran thông qua phản ứng Maillard.Hóa học thực phẩm.2011; 09: 074.[Học giả Google]
9. Mahran GA, Haggag HF, Yousef MSH, Ali JB.Cải thiện các tính chất chức năng của Buffalo Casein kết hợp với các loại đường khác nhau thông qua phản ứng Maillard.Thế giới j thực phẩm sữa Sci.2011; 6: 166 Từ174.[Học giả Google]
10. Nakamura S, Kato A, Kobayashi K. Tăng cường tác dụng chống oxy hóa của ovalbumin do liên kết cộng hóa trị của polysacarit.J Nông nghiệp thực phẩm hóa học.1992; 40: 1734 Từ1739.[Học giả Google]
11. Oliver CM, Melton LD, Stanley RA.Tạo protein với chức năng mới thông qua phản ứng Maillard: đánh giá.Crit Rev Food Sci Nutr.2006; 46: 337 Từ350.doi: 10.1080/10408690590957250.[Doi] [PubMed] [Học giả Google]
12. Paraman I, Hettiarachchy NS, Schaefer C. glycosylation và khử chất protein nội nhũ lúa để cải thiện tính hòa tan và tính chất nhũ hóa.Ngũ cốc chem.2007; 84: 593 bóng599.doi: 10.1094/cchem-84-6-0593.[Doi] [Học giả Google]
13. Pearce KN, Kinsella JE.Tính chất nhũ hóa của protein: Đánh giá các kỹ thuật đục.J Nông nghiệp thực phẩm hóa học.1978; 26: 716 Từ723.doi: 10.1021/jf60217a041.[Doi] [Học giả Google]
14. Ramezani R, Esmailpour M, Aminlari M. Tác dụng của việc liên hợp với glucosamine đối với các tính chất chức năng của lysozyme và casein.Xã hội.2008; 2737: 2730 Từ2737.[Học giả Google]
15. Tian S, Chen J, DM nhỏ.Tăng cường tính hòa tan và tính chất nhũ hóa của phân lập protein đậu nành bằng cách liên hợp glucose.J Quy trình thực phẩm bảo quản.2011; 35: 80 trận95.doi: 10.1111/j.1745-4549.2009.00456.x.[Doi] [Học giả Google]
16. Là L, Hettiarachchy NS, Kalapathy U. đã sửa đổi protein đậu nành với các đặc tính tạo bọt và hydrat hóa nước được cải thiện.J Thực phẩm Sci.1997; 62: 821 Từ824.doi: 10.1111/j.1365-2621.1997.tb15463.x.[Doi] [Học giả Google]
17. Xie Yr, Hettiarachchy NS.Xanthan GUM hiệu ứng lên các đặc tính hòa tan và nhũ hóa.J Thực phẩm Sci.1997; 62: 1101 Từ1104.doi: 10.1111/j.1365-2621.1997.tb122222.x.[Doi] [Học giả Google]
18. Xie Yr, Hettiarachchy NS.Ảnh hưởng của kẹo cao su Xanthan trong việc tăng cường các đặc tính tạo bọt của phân lập protein đậu nành.J Am Oil Chem Soc.1998; 75: 729 Từ732.doi: 10.1007/s11746-998-0214-5.[Doi] [Học giả Google]
19. Yaylayan VA, Despointes AH, Polydorides A. Một xét nghiệm dựa trên fluorescamine cho mức độ glycation trong albumin huyết thanh bò.Thực phẩm res int.1992; 25: 269 Từ275.doi: 10.1016/0963-9969 (92) 90123-m.[Doi] [Học giả Google]
20. Yu B, Yu JC.Ảnh hưởng của glycosyl hóa đến các đặc tính phân tử và tính chất nhũ hóa của ovalbumin.SCI Nông nghiệp tội lỗi.2009; 7: 15 bóng20.[Học giả Google]
21. Zhang K, Li Y, Ren Y. Nghiên cứu về sự phosphoryl hóa protein đậu nành phân lập với natri tripoly phosphate.J Thực phẩm Eng.2007; 79: 1233 Từ1237.doi: 10.1016/j.jfoodeng.2006.04.009.[Doi] [Học giả Google]